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α-synuclein(PARK1/4)機能における翻訳後修飾の役割―リン酸化研究の現状
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JPY
Abstract
神経変性疾患では異常凝集物の主要構成分子が家族性の原因遺伝子として同定される.この事実は,その分子の異常凝集過程が疾患の病態に深く関与していることを示唆する.パーキンソン病(PD)でこの分子に相当するのがα-synuclein である.Lewy 小体として異常沈着しているα-synuclein は多様な翻訳後修飾を受けている.もっとも優位なものはSer129 のリン酸化である.これまでの研究結果は,Ser129 のリン酸化がα-synuclein の分解と神経毒性をコントロールする役割を担っていることを示している.しかし,既報告は相反する結果に満ち,単純な考えに収束しない.本稿では翻訳後修飾のなかでもSer129 のリン酸化に焦点をあて,これまでの研究結果を整理し,混沌とした状況からα-synuclein の機能に及ぼすリン酸化の役割として何がみえてくるか考える.
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